Wyłącz enzym, włącz gluten. Dezaktywacja jelitowego białka kluczem do leczenia celiakii?

Moda na dietę bezglutenową wkroczyła na salony i mało kto już pamięta, w jakich sytuacjach rzeczywiście należy ją stosować. Doskonale wiedzą o tym natomiast chorzy na celiakię, zwaną również chorobą trzewną. Nawet najmniejszy kęs pokarmu zawierającego gluten może wywołać u nich dokuczliwy ból brzucha, a długotrwałe nieprzestrzeganie diety całkowicie niszczy błonę śluzową jelita cienkiego, sprzyjając niedożywieniu oraz niedoborom niezbędnych witamin i mikroelementów.

Poglądy na celiakię drastycznie zmieniły się na przestrzeni lat. Dawniej uważano ją za rzadką chorobę wieku dziecięcego. Obecnie wiadomo, iż cierpi na nią około 1% populacji krajów zachodnich, a objawy mogą równie dobrze rozpocząć się w życiu dorosłym. Mimo że stanowi ona poważny problem zdrowotny, dotychczas nie udało się stworzyć innego niż ścisła dieta skutecznego leczenia. A przestrzeganie zaleceń do prostych nie należy – nie wystarczy bowiem zrezygnować z pieczywa, niektórych kasz i makaronów. Na etapie produkcyjnym wiele pokarmów, które teoretycznie glutenu nie zawierają, zostaje nim zanieczyszczona. Ponadto wchodzi on w skład m. in. pomadek do ust i szminek, a naukowcy wszak obliczyli, że kobiety zjadają w ciągu całego życia od 4 do 8 kilogramów tych kosmetyków.

W ostatnim czasie naukowcy odkryli jednak mechanizm, który może trwale „wyłączyć” chorobę trzewną. Przyglądając się patofizjologii celiakii zauważyli bowiem, iż w wywoływaniu uporczywych objawów pośredniczy enzym zwany transglutaminazą 2 (TG2). Choć występuje on również w dużych ilościach w przewodzie pokarmowym zdrowych ludzi, prawdopodobnie nie wykazuje u nich żadnej aktywności. Tymczasem u pacjentów z nietolerancją glutenu wiąże się ze szkodliwym białkiem i prowokuje autoimmunologiczną reakcję niszczącą nabłonek jelitowy.

Jak wykorzystać tę wiedzę w praktyce klinicznej? Po pierwsze trzeba dowiedzieć się, jak dezaktywować transglutaminazę 2. Badacze zauważyli, że enzym ten ulega wzbudzeniu po rozerwaniu tzw. mostków dwusiarczkowych – wiązań łączących atomy siarki wbudowane w dany związek chemiczny. Postanowili więc sprawdzić, czy odbudowa tych połączeń zniesie aktywność białka. I rzeczywiście – działając na TG2 enzymem przywracającym zerwane więzi między siarką, można unieczynnić transglutaminazę.

Kolejny krok to zbadanie, czy TG2 rzeczywiście nie odgrywa innej istotnej roli w przewodzie pokarmowym człowieka. Co prawda eksperymenty na szczurach wykazały, iż zahamowanie działania enzymu nie wywołuje absolutnie żadnych działań niepożądanych, ale ludzki organizm jest znacznie bardziej złożony. A zatem, do leczenia choroby trzewnej za pomocą enzymatycznego wyłącznika jeszcze daleka droga, ale po usłyszeniu najnowszych doniesień pewnie niejedna cierpiąca na nią osoba już szykuje listę potraw, których chętnie by spróbowała po porzuceniu restrykcyjnej diety.

Jak rozpozać celiakię:

Źródła:

PAINweek

Allergen Bureau

Medical News Today

Źródło grafiki:123rf.com

Źródło filmu: Youtube.com

Grafiki

Przyznane oceny
5.0

1 wszystkich ocen
Przyznaj apteczki i podziel się opinią
Zaloguj